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DOI:10.2240 / AZOJONO0100

AFM,STM和椭圆形表征在空气中的金表面上自组装的单层硫蛋白分子的表征

Anna Rita Bizzarri,Laura Andolfi,Michel Stchakovsky和Salvatore Cannistraro

提交:3月20日TH.,2005年

发布时间:5月5日TH.,2005年

抽象的

介绍

方法和材料

结果和讨论

结论

致谢

参考

联系方式

抽象的

我们使用几种技术来表征通过电子转移蛋白,硫脲在空气中形成的单层,以稳定的方式在金基底上自组装。挖掘模式原子力显微镜和扫描隧道显微镜扫描揭示了具有高度填充和稳定地束缚的单个分子的存在。由原子力显微镜测定的单分子的高度与用光谱椭圆形测量的蛋白质单层的厚度一致。扫描隧道显微镜,以恒定电流模式操作,能够与横向尺寸的单分子与晶体尺寸一致。隧道条件下的偏置电压扫描,用一些整流行为指出单蛋白质分子的良好电接触。

介绍

金属表面上的蛋白质组装,主要是贵金属(金,银,铂金)是新的跨学科领域,与物理,化学和生物学结合起来的嗜铝技术,[1,2]。它代表了实现高级医疗诊断的生物传感器和生物传感器和生物化学的高效构建的第一步[3]。电子转移(et)蛋白,其是通过生物分子的导通在单电子的水平的链条的一部分,是用于它们的快速和定向ET性能的混合亚模尺寸的电子元件中的合适候选者[4,5]。

为了确保与导电衬底的电连通,具有大分子结构的最小扰动,可以将蛋白质固定在自组装的小有机分子的单层上[5]。然而,在电极和生物分子之间存在这种间隔物将严重降低ET率。为了克服这种极限,蛋白质可以通过利用合适的蛋白质接头基团直接移动到金属表面[6-10]。这一方面提供了分子与金属之间的良好电接触;另一方面,它保持电极和氧化还原中心之间的距离在显着的ET速率发生的范围内[11]。此外,考虑到蛋白质的固态装置的发育的特别相关的方面,由空气中的金属表面上的蛋白质组织,预期低含水量。蛋白质单层在特定底物上的产生是纳米透视结构的关键方面,其功能强烈取决于生物分子膜的质量。

在这方面,我们有兴趣充分表征Air A Monolayer蓝铜蛋白Azurin(AZ),直接与黄金绑定,主要关注表面上的分子以及它们与电极的电耦合。

由于其ET能力及其内在稳定性AZ,具有特殊和良好的光谱性能[12]对申请研究产生了相当大的兴趣[13-16]。的确,它作为一个良好的候选人,即甚至在单个分子水平工作的甚至工作的良好候选者[17-19]。值得注意的是,通过利用其本土暴露的二硫化物组,AZ可以在裸金电极上以明确的方式共价锚定[6,7,17​​]。即使通过几种技术广泛研究了Gold的AZ,尚未进行全面调查AZ上的空气中的金色自组装单层。利用这种目的,已经利用了许多互补技术(攻丝模式原子力显微镜(TMAFM),光谱椭圆形测定法,扫描隧道显微镜(STM)和光谱(STS))。单个分子的特征在于均匀的形状,似乎稳定地锚固到形成常规单层的金。通过TMAFM测量的各个分子相对于金基底的高度与通过椭圆形测量测量的蛋白质层的厚度一致。该数据表明,通过SS到金的蛋白质分子,假设构象部分倾斜在金表面上。STM图像和STS测量都提供分子和电极基板之间的良好电接触的指示。

方法和材料

通过在沉积在硼硅酸盐基材上的粘合铬层(2.5nm)的顶部上蒸发制备厚度为250nm(±50nm)的金衬底(Arrandee™)。它们在约1300℃的温度下用丁烷火焰退火,得到再结晶的露台并在退火后冲洗。通过STM评估退火金表面的质量,其显示出以超过数百纳米的原子平(111)露台。奥兹从假单胞菌铜绿假单胞菌从Sigma购买并没有进一步净化。通过在pH4.6的50mM乙酸铵中孵育新鲜退火的Au(111)金基材,在pH 4.6的50mM乙酸铵中孵育新退火的Au(111)金基材来制备AZ单层。通过降低浓度,孵育时间和温度(下至4℃)来制备具有较低覆盖率的样品。然后用超纯水冲洗样品并用纯氮气吹干。该分析仅限于样品的中心区域,面积约0.6厘米2,获得均匀覆盖的情况。

用商业原子力显微镜(AFM)(纳米镜IIIA / Multimode,数字仪器)进行TMAFM测量,配备12μm扫描仪以攻丝模式运行。使用硅探针(数字仪器),3.5或4.5μm,使用标称曲率半径小于约10nm,分别为20和80n / m的弹簧常数。选择悬臂的频率响应中的共振峰值在200-400kHz的范围内。悬臂的自由振荡设定为具有对应于10nm的根均方振幅。在每次测量中,在扫描之前调整设定点,以最小化尖端和样品之间的力。通过使用沉积在涂覆有(3巯基丙基) - 三甲氧基硅烷的玻璃载玻片上的5nm金胶体校准与Z-PIDOZO的高度和尖端的曲率半径校准。

用具有10μm扫描仪的PicoScan系统(分子成像)用于1nA / V的最终前置放大器灵敏度的STM测量。通过PT / IR线(Goodflow)的电化学蚀刻来制备STM提示。

在50Pa和180mV偏置的设定点开始进行STS测量。通过将尖端定位在氧化还原蛋白的顶部,在反馈回路脱离后,记录电流 - 电压(I-V)光谱;通过在范围内倾斜偏差来监测隧道电流±1V以0.01s。检查水平漂移是否累积的每个光谱;尖端相对于I-V测量期间的分子的总运动小于0.4埃(X和Y方向上)。通过在隧道条件下记录电流来检查Z方向的漂移。在没有反馈的情况下,作为时间的函数,观察到1Pa / sec的最大电流波动。

循环伏安法测量在单层吸附用Picostat Bipotentiostat(分子成像有限公司)进行多晶金电极。电化学电池容纳了两个Pt线作为反逆电极和参比电极,并填充100μl100mm磷酸钾pH7.4。这里的所有电位都被称为标准的Calomel电极(SCE)。

通过UVisel(Jobin-Yvon Co.)相位调节的光谱椭圆仪进行椭圆测量测量。入射角设定为70°,光斑直径为1mm。测量在250至850nm的光谱范围内进行,采样步骤为5nm。通过椭圆测量参数ψ和呈椭圆形参数计算在样品表面的反射时光的偏振状态的变化δ.。它们与光学各向同性样本相关,通过以下方式与复合反射率比相关:ρ= R.P./ R.S.= tanψexp(我δ.),其中rP.和R.S.是光偏振的复杂反射系数,分别是平行的,垂直于入射平面[20]。商业软件Deltapsi 1.4从Jobin-Yvon安装了椭圆数据。

结果和讨论

图1A示出了新退火的Au(111)衬底的典型STM图像;在Au(111)露台上的原子流动的存在,超过数百纳米,典型的粗糙度被观察到约0.1-0.05nm。图1B显示了与AZ溶液孵育后金基底的空气中的TMAFM图像。蛋白质分子看起来非常密集地填充,并且可以容易地区分单个分子。即使重复扫描后,也获得的高质量图像指出蛋白质稳定地束缚金;在不同的样本区域中观察到类似的行为。这些结果与金价固定到金子通过暴露的二硫键(Cys3-Cys26)[6,7,17​​]。在这方面,我们谨然通过实验和理论研究表明,用于金电极的二硫化物和硫醇的高亲和力[13,17,21-25]。在AZ的特定情况下,通过XPS研究推断出通过S-S部分对金基材上的特异性吸附[6]。进一步支持对黄金的S-S粘接的发生也来自我们之前的野生型和S-S工程增水蛋白吸附在黄金上​​的研究。野生素粘蛋白是一种非常类似于结构和功能的铜蛋白,但缺乏暴露的SH和SS组。通过STM的测量显示,虽然在STM扫描期间扫除野生型增塑苷蛋白,但含有二硫桥的突变增塑苷蛋白,即使在重复扫描时,也可以在基板上稳定且良好的图像稳定且良好的图像。

在线纳米技术 -  AU(111)露台的恒定电流STM图像。扫描尺寸180 x 180 nm。隧道电流50 PA和0.2 V偏置和扫描速率3 Hz。横截面轮廓示于横向面板中。

在线纳米技术 -  AU(111)露台的恒定电流STM图像。扫描尺寸180 x 180 nm。隧道电流50 PA和0.2 V偏置和扫描速率3 Hz。横截面轮廓示于横向面板中。横截面轮廓。

在在线纳米技术 -  TMAFM anoonal的AZ分子上的TMAFM图像以1.2Hz的扫描速率在室温下记录在空气中的Au(111)衬底上。

在线纳米技术纳米技术杂志 -  Au(111)表面上AZ分子高度的统计分析,如TMAFM在空气中测量的

图1。a)AU(111)露台的恒定电流STM图像。扫描尺寸180 x 180 nm。隧道电流50 PA和0.2 V偏置和扫描速率3 Hz。横截面轮廓示于横向面板中。(b)固定在室温下在空气中的Au(111)衬底上固定的氧化铝分子的单层图像,以1.2Hz的扫描速率。(C)通过TMAFM在空气中测量的Au(111)表面上的Az分子高度统计分析。

通过对几种单独分子的横截面分析进行蛋白质高度相对于底物的估计。为蛋白质高度获得平均值为1.6nm和0.5nm的标准偏差的单模分布(见图1c)。值得注意的是,在不同蛋白质覆盖的样品中没有观察到蛋白质高度分布的差异。该值可以将该值与MD模拟建模提取的值进行比较,该模拟建模通过二硫化物桥将AZ分子组装在坚定的配置中并从晶体结构开始(具有4.4nm x 3.3nm x 3.0nm)的尺寸(请参阅图2中所示的图形表示)。这种方法提供了高度值为3.09±0.02 nm [19])。

在线纳米技术 - 通过S-S组在Au(111)衬底上固定的Az开始配置的图解表示。还显示了与金子结合的二硫键(黄色)的活性位点和硫磺的铜原子(蓝色球体)。

图2。AZ启动配置的图形表示通过在Au(111)衬底上通过S-S组固定。还显示了与金子结合的二硫键(黄色)的活性位点和硫磺的铜原子(蓝色球体)。

通过TMAFM测量的分子高度获得的较低值应通过部分躺在金上的蛋白质排列来算是占蛋白质赖氨酸基团与金表面的一些相互作用的结果。此外,可能考虑由于尖端上施加的应力引起的一些贡献,即使在非接触式AFM方法中也是如此。

虽然AZ在流体中的金基板上的AZ的高度很好,但是空气中没有空气中的数据。通过山丘和戴维斯在流体中获得的TMAFM图像进行了两种具有不同高度的不同高度的不同群体。一种以2.7nm的特征在于2.7nm,始终如一的图像,其中蛋白质通过二硫桥锚定在竖立的构型中[7]。其他群体,平均高度为1.1nm,一直暂时归因于强的AZ-Gold相互作用,这可能迫使蛋白质呈现靠近金属表面的配置。另外,我们之前的AZ上的TMAFM数据在蛋白质高度揭示了在流体中进行的金色,用于蛋白质高度,以1.7±0.6nm [18]为中心的单一模式分布,这种值再次表明在金上部分倾斜的大分子构造。

关于横向施胶,蛋白质分子出现相当均匀,测量的平均宽度为10±2nm。通过考虑对AFM图像的尖端展会效果,并且在具有高度H的几乎球形物体的近似下,在基板上,可以从关系W导出预期的表观宽度W.2= 8RH,其中R是尖端的曲率半径[27]。对于尖端曲率半径为8.5±0.5nm(参见实验部分),与测量值良好的一致性评估10±1nm的表观宽度。另外,通过插入前一个关系,测量的宽度和尖端的曲率半径,可以获得(1.5±0.7)Nm的高度,用于AZ;这种值与直接测量的值一致。

虽然TMAFM提供有关单个AZ分子的布置的信息,但光谱椭圆形测定法也为相对较大的样品提供了蛋白质层上的蛋白质层。图3显示了实验性ψδ.参数作为波长的函数,对于裸金基板(连续线)和金(点)上的AZ。观察到裸金中的裸镀金中的椭圆参数值的小但显着的变化。通过拟合实验性ψ和蛋白质厚度的测定δ.数据(图3中的虚线)使用线性回归过程和从REF获取的参考数据。[28]。从该配件程序中,已经提取了1.6±0.1nm的AZ分子层的厚度。值得注意的是,这种值良好匹配通过TMAFM从单个分子的分析中获得的结果。蛋白质厚度的提取值与参考文献报告的蛋白质厚度同意。[29]通过椭圆形测量衍生具有相似的配合程序。

在线纳米技术 - 作为波长的函数的裸金基板(连续线)和Az上的裸金基板(连续线)和AZ的椭圆谱。虚线提供拟合数据。

图3。作为波长的函数,裸金基板(连续线)和Az上的裸晶谱(连续线)和AZ的椭圆谱光谱。虚线提供拟合数据。

这些结果表明,金基底用具有明确定义的厚度的均匀蛋白质覆盖,其值与通过TMAFM测量的单个AZ分子的高度一致。TMAFM和椭圆形数据之间的协议也与之两种技术涉及在样品层的测量中涉及完全不同的侵入程度的事实尤其相关。

STM以恒定电流运行,使我们能够在空气中获得AZ Monolayer的单一分子图像。图4显示了一个代表性的STM图像,记录在下面成像条件(偏置和隧道电流)优化以确定足以克服吸附AZ的物理高度的隧道距离[30]。在STM图像中清楚地识别在金基板上的单个AZ分子,揭示即使在重复扫描之后也保持球形。这表明与隧道偏置或由隧道偏压产生的电场的应用不受扰乱的金的稳健绑定分子部分的尖端侵入。

纳米技术 -  AU(111)中AZ分子的恒定电流STM图像的在线杂志。扫描面积:124 x 124 nm。隧道电流50 PA,偏置电压0.180 V和扫描速率6Hz。

在线纳米技术 - 吸附分子的代表性横截面轮廓显示在横向板中。

图4。Au(111)中AZ分子的恒定电流STM图像。扫描面积:124 x 124 nm。隧道电流50 PA,偏置电压0.180 V和扫描速率6Hz。吸附分子的代表性横截面轮廓示于侧板中。

分析分子横向尺寸(参见图4的横截面轮廓)的平均值为4.6±0.7nm,与晶体尺寸有关4.4±0.9nm [19]。在方差时,相对于物理高度,来自STM图像的蛋白质分子的测量垂直尺寸显着降低了0.7±0.1nm。实际上,我们备注,当通过STM测量蛋白质样品时,蛋白质高度的低值构成了一般特征[6,7,17​​,30,31]。这可能与治疗蛋白质分子中的STM图像造影形成的物理机制有关,其细节未完全阐明,由于生物大分子结构的大复杂性。它应该与由金属表面的分子相互作用引起的费米能量的金属状态的修饰连接[32]。在金属蛋白的情况下,氧化还原中心可能介导隧道电流[13,17,33]。一些研究已经假设通过表面水膜的离子电导率在STM尖端和样品表面之间的隧道中起重要作用[34]。

为了更接近探针AZ分子的导电性能,已经进行了在金的单个AZ分子上的空气中进行的STS测量。通过将导电尖端定位在氧化还原蛋白的顶部的电导率尖端来记录I-V曲线,暂时脱离反馈回路,并监测隧道电流,因为样品偏置在范围内±1V。在单个蛋白质上获得的每个I-V频谱由平均值超过20个连续的偏差扫描组成。通过平均所有I-V收集的光谱来重复这些测量的大量分子。得到的I-V曲线(图5)显示了与金的高度不对称的电响应。在先前的STS电活性分子实验中,在氧化还原介导的隧道过程中解释不对称[35-37]。已经开发了其他模型,核算分子整流,其与含有供体 - 受体对的有机分子的金属 - 绝缘体 - 金属结合,置于金属电极之间[38-39]。然而,即使使用不含供体接受对的分子,也可以获得金属绝缘体 - 金属结的整流行为。此外,整流归因于在金属 - 绝缘体 - 金属结合[40]中不对称地存在的单个电子受体,或者构成由外部电场驱动的变化变化[41],甚至是肖特基障碍效应42]。另一方面,在氮气氛和不同的起始隧道距离下更准确的STS分析证明了不对称性似乎取决于样品含水量和隧道间隙宽度。换句话说,通过降低含水量似乎减少了不对称性;这种行为发现对应于我们以前获得的Plastocyanin [43]的结果。因此,在隧道结分子中,Az传导出现在尖端和蛋白质之间的气隙主导[19]。尽管基于分子整流的机制远未完全澄清,但是在金属/ AZ /金属隧道结合条件的空气中的这种整流性能可能是纳米电子器件中的应用并且值得进一步研究的应用。

在线纳米技术 -  STS在空气中记录的I-V曲线在几次运行(连续线)和Au(111)(虚线)上获得的几种Az分子上的若干Az分子。接合隧道电流和偏置分别为50Pa和0.180 v。

图5。STS在空气中记录的I-V曲线在几个运行(连续线)和Au(111)(虚线)上获得的几种Az分子上的平均。接合隧道电流和偏置分别为50Pa和0.180 v。

我们在金电极上对AZ单层进行了循环伏安测量。如图6所示的数据揭示了具有150-165 MV VS SCE的中点氧化还原电位的强大和可重复的电化学响应。这种值似乎与先前观察到的[44]非常相似,并且在溶液中为Az中获得的值进行了大量的协议[45]。另外,通过整合伏安数据,可以确定电活性蛋白覆盖率。发现覆盖率为1.8-2.2×1013.分子/厘米2与横向尺寸为约3.5nm的分子的预期覆盖率吻合良好。

在线期刊FO纳米技术 - 硫林单层在金电极上的循环伏安图,在减去背景后。数据以100mM磷酸钾缓冲液,pH7.14以100mV / s的扫描速率记录。

图6。在减去背景后,在金电极上的亚氏素单层循环伏安图。数据以100mM磷酸钾缓冲液,pH7.14以100mV / s的扫描速率记录。

数据提供了确认,即在金电极上组装的AZ分子似乎保持其氧化还原活动,即使可能发生的某些可能发生的某些变化的可能性[46]。

结论

使用不同技术使我们能够获得描述在金色上自组装的空气中的AZ分子的一致图。AZ分子以高度均匀的方式覆盖整个金表面。调查中样本的鲁棒性和稳定性支持一个明确定义和强烈的AZ锚固到金。金基底上的分子高度与分子的布置一致,部分倾斜在金上。AZ分子与金基底之间的良好电接触的证据得到STM,STS和循环伏安值很好地支持测量。

它最终应该被评论,即AZ组装在黄金上是足够的稳健的,并且可以代表一种合适的蛋白质,其ET能力可以在纳米电磁学中利用。

致谢

FiRB-Miur项目分子纳米纳米纳米纳甸(EC Project Samba(V帧FET)和Prin-Miur 2004项目)部分支持这项工作。

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Anna Rita Bizzarri.

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Salvatore Cannistraro.

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